8359


BIOCHEMIA ŻYWIENIA - PYTANIA

GRUPA A GRUPA B GRUPA C GRUPA D

BIAŁKA

  1. Proces aktywny w okresie postprandialnym to: synteza glikogenu

  2. Metabolizm po spożyciu posiłku (w okresie postprandialnym) jest regulowany głównie przez: insulinę (stymuluje syntezę białek w mięśniach i wątrobie. Jej wydzielanie jest pobudzane najsilniej przez aminokwasy ketogenne - Leu, Lys).

  3. Metabolizm białka i węglowodanów w okresie postabsorpcyjnym jest regulowany przez:

    1. Glukagon

    2. glukokortykosteroidy

  4. Wzrost stężeń w osoczu po posiłku proporcjonalny do ilości spożytej dotyczy następujących aminokwasów: walina, leucyna, izoleucyna

  5. Turnover białka to: Naprzemiennie występujące reakcje syntezy i proteolizy.

  6. Aminokwasy po wchłonięciu w jelicie kierowane są żyłą wrotną do wątroby, gdzie zachodzą następujące ich przemiany:

    1. synteza białek (albuminy osoczowej, transferyn, fibrynogenu)

    2. katabolizm nadmiaru aminokwasów

    3. przejście do osoczowej puli aminokwasów.

  7. Pula wolnych aminokwasów w osoczu jest kształtowana przez:

    1. spożycie białka

    2. aktywność aminotransferaz w wątrobie.

  8. Głównym „magazynem” aminokwasów w organizmie są: mięśnie szkieletowe

  9. Największe tempo turnover białek charakteryzuje: Szpik kostny

  10. Aktywności enzymów katabolizmu aminokwasów: Wzrastają wraz ze spożyciem białka

  11. Podczas głodzenia wzrasta wydalanie reszt aminowych w postaci: amoniaku

  12. Główne aminokwasy przenoszące azot aminowy z mięśni to: Alanina, Glutamina

  13. Transport aminokwasów do wnętrza komórki i ich metabolizm wywołują w komórce zmiany podobne do działania jednego z następujących hormonów: Insuliny

PROTEOLIZA

  1. Funkcje proteolizy wewnątrzkomórkowej:

    1. Powiązanie metabolizmu białek z metabolizmem energetycznym

    2. Dopasowanie metabolizmu do aktualnych potrzeb przez rozkładanie enzymów i innych czynników regulujących

    3. Zapewnienie odpowiedniej jakości białek w komórce przez usuwanie białek o nieprawidłowej strukturze

    4. Regulacja wydzielania hormonów

  2. Który enzym ma najkrótszy okres półtrwania: karboksykinaza fosfoenolopirogronianowa (0,3 dni), krótsze są jeszcze - kinaza tymidynowa (0,1), oksygenaza tryptofanu (0,08), aminotransferaza tyrozynowa (0,06) polimeraza RNA I (0,05), dekarboksylaza ornitynowa (0,008)

  3. Główne systemy proteolityczne w komórce to:

    1. system lizosomalny

    2. system zależny od ubikwityny i ATP

    3. system zależny od jonów wapniowych

  4. Chaperony tworzą kompleks z: ATP - są ATP-azami

  5. Chaperony między innymi:

    1. wiążąc się z innymi białkami kierują je do odpowiedniej przemiany, np. pofałdowania łańcucha, oligomeryzacja, transport do innego przedziału komórkowego lub degradacja

    2. pomagają przy prawidłowym fałdowaniu łańcucha peptydowego

    3. przeciwdziałają agregacji białek charakterystycznej dla takich schorzeń jak choroba Alzheimera, Creuzfeldta-Jacoba

  6. Czynniki indukujące ekspresje białek SZOKU CIEPLNEGO :

    1. stres termiczny

    2. stres oksydacyjny

    3. zatrucie metalami ciężkimi

    4. zatrucie alkoholem

    5. inhibitory przemian energetycznych

    6. zapalenie.

  7. Proteoliza lizosomalna oparta jest na: działaniu katepsyn (proteazy lizosomalne), które mają optimum w zakresie pH lizosomalnego (4 i 5)

  8. Mikroautofagia to: proces lizosomalnej degradacji białka - małe porcje cytoplazmy tworzą wgłębienia na powierzchni lizosomów - odpowiedzialna za ciągłą degradację długożyjących białek.

  9. Makroautofagia oparta jest na działaniu: Lizosomów - duże fragmenty cytosolu lub całe organelle zostają otoczone przez wakuole - powstają autofagosomy - po fuzji z lizosomami następuje proteoliza

  10. Krinofagia to: pochłanianie przez lizosomy pęcherzyków aparatu Golgiego - ograniczenie wydzielania

  11. Proteoliza proteasomalna oparta jest na działaniu: ubikwityny zależnej od ATP

  12. Proteoliza proteasomalna obejmuje między innymi: krótko żyjące białka regulatorowe (jeszcze długo żyjące, normalne i zmutowane błonowe)

  13. Proteoliza zależna od jonów wapniowych obejmuje białka: długo żyjące:

    1. Błonowe i cytoszkieletu

    2. Enzymy związane z błonami

    3. Czynniki transkrypcyjne

  14. Proteoliza proteasomalna wiąże się z działaniem: Ubikwityny

  15. Aminokwasy wywołujące pęcznienie komórki to: Aminokwasy, których transport zależy od jonów sodowych

APOPTOZA

  1. Podaj przykłady apoptozy występującej w normalnym funkcjonowaniu organizmu:

    1. tworzenie palców dłoni i stóp u płodu wymaga apoptozy łączącej je tkanki

    2. Martwica endometrium macicy przed menstruacją jest spowodowana apoptozą.

    3. Tworzenie właściwych połączeń między neuronami w mózgu wymaga usunięcia nadmiaru komórek przez apoptozę

  2. Apoptosom składa się z:

    1. Cytochromu C

    2. białka Apaf-1

    3. ATP

    4. kaspazy 9

  3. Białko proapoptotyczne to: Bax

  4. Receptory zaangażowane w indukcję apoptozy przez czynniki zewnętrzne:

    1. FasL (ligand Fas) - w komórkach nowotworowych

    2. TNF-alfa (czynnik martwicy guza)

    3. TNF-beta (limfo toksyna)

  5. Białko p53 to: tzw. „molekularny policjant” - jest supresorem transformacji nowotworowej, ponieważ wykrywa uszkodzenia DNA i doprowadza do wystąpienia apoptozy (proapoptotyczne); białko antynowotworowe - jego mutacja u człowieka jest przyczyną nowotworów

  6. Podaj przykłady antyapoptotycznego działania wirusów:

    1. Wirus opryszczki (Papilloma - rak szyjki macicy) wytwarza białko E6 blokujące białko p53 indukujące apoptozę

    2. Wirus Epsteina-Barra (mononukleoza i chłoniaki) wytwarza białko zwiększające syntezę Bcl-2 w atakowanej komórce.

  7. Dla którego z niżej wymienionych czynników żywieniowych wykazano działanie proapoptotyczne w komórkach mięśnia sercowego: nasycone kwasy tłuszczowe.

  8. Dla którego z niżej wymienionych składników pokarmowych wykazano działanie proapoptotyczne w komórkach jelita grubego: Wielonienasycone kwasy tłuszczowe n-3

  9. Czynniki żywieniowe o działaniu proapoptotycznym w śluzówce jelita grubego:

    1. Wielonienasycone kwasy tłuszczowe n-3

    2. Krótkołańcuchowe kwasy tłuszczowe - produkty fermentacji błonnika

  10. Dla którego z niżej wymienionych czynników żywieniowych wykazano działanie proapoptotyczne?

    1. Likopen i luteolina

    2. Polifenole, kwercetyna, sulfotlenek S-metylocysteiny, sulforafan, izotiocyjaniany, lakton kwasu glukonowego

    3. Rezerwatrol, selen, katechiny

REGULATORY EKSPRESJI GENÓW: AMINOKWASY

  1. Aminokwasy wpływają na proces translacji między innymi za pośrednictwem: Kinazy mTOR, fosforylacji białek wiążących eIF4E, fosforylacji eIF2 i białka S6

  2. Znaczenie leucyny w metabolizmie białka polega na: stymulowaniu fosforylacji białek wiążących oraz białka S6, a także tworzeniu kompleksu eIF4F

REGULATORY EKSPRESJI GENÓW: WĘGLOWODANY (GLUKOZA)

  1. Kinaza aktywowana przez AMP(AMPK ) stymuluje proces:

    1. Utleniania kwasów tłuszczowych w mięśniu sercowym i mięśniach szkieletowych

    2. Wychwyt glukozy w mięśniu sercowym i mięśniach szkieletowych

    3. Glikolizę w mięśniu sercowym

    4. Transport glukozy do komórek?

  2. Aktywność kinazy aktywowanej przez AMP wzrasta pod wpływem związania: grupy fosforanowej

  3. Kinaza aktywowana przez AMP stymuluje proces: Glikolizy

  4. mTOR to: kinaza zaangażowana w regulację procesu translacji.

  5. Glukoza działa za pośrednictwem następujących czynników transkrypcyjnych: ChREBP, PDX (białka wiążące odpowiadające na glukozę), PDX, SP (inne)

  6. ChREBP (czynnik transkrypcyjny, białko wiążące odpowiadające na glukozę) regulowany przez (mechanizm ekspresji genów przez glukozę i CAMP w hepatocytach):