METALOPORFIRYNY [gr.], pochodne porfiryn; zawierają atom metalu (żelazo, miedź, magnez), centralnie wbud. w układ porfirynowy za pośrednictwem atomów azotu; np. hem, heminy, chlorofil.
PORFIRYNY [gr.], cykliczne związki org. zbud. z 4 pierścieni pirolowych, w których 8 atomów wodoru jest zastąpionych różnymi grupami chem.; ważne biologicznie są zwł. metaloporfiryny, wchodzące w skład hemu, hemoprotein i chlorofili.
HEM [gr.], barwna grupa prostetyczna hemoprotein; zbud. z porfiryny zawierającej żelazo na II stopniu utlenienia; podstawowy składnik hemoglobiny i mioglobiny; rozkład h. prowadzi do powstania barwników żółciowych.
HEMINY [gr.], grupy prostetyczne hemoprotein, cytochromów, katalaz, peroksydaz; połączenie porfiryny z żelazem na III stopniu utlenienia; powstają z hemoglobiny pod wpływem kwasu solnego (reakcja wykorzystywana w sądownictwie do wykrywania śladów krwi).
PROSTETYCZNE GRUPY, silnie związane z cząst. enzymów koenzymy; także niebiałkowe związki chem. (sacharydy, lipidy, żelazoporfiryny) lub atomy metali luźno związane z cząst. białka; np. witaminy, FAD, FMN, hem.
DINUKLEOTYD FLAWINOADENINOWY (FAD), koenzym wielu enzymów z klasy oksydoreduktaz; zbud. z kwasu adenozynomonofosforowego i nukleotydu flawinowego (pochodna ryboflawiny); funkcją d.f. w enzymach jest przenoszenie elektronów przez część flawinową FAD.
MONONUKLEOTYD FLAWINOWY (FMN, koenzym flawinowy), ester ryboflawiny (wit. B2) i kwasu fosforowego; bierze udział w procesach oksydoredukcyjnych katalizowanych przez enzymy flawoproteinowe — przenosi atomy wodoru.
HEMOPROTEINY [gr.], białka zawierające hem lub heminę jako grupę prostetyczną; m.in. hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza; funkcje: transport i magazynowanie tlenu, przenoszenie elektronów w łańcuchu oddechowym.
OKSYDAZA CYTOCHROMOWA (oddechowy enzym Warburga, cytochrom aa3), enzym z klasy oksydoreduktaz; zawiera żelazo i miedź; uczestniczy w końcowym etapie łańcucha oddechowego przenosząc elektrony na tlen atom.; występuje u organizmów tlenowych.