wymaganiaF bmp

mechanizm wyjaśniając kinetykę reakcji hydrolizy sacharozy,katalizowanej przez Inwertazę* &izym jeat odtwarzany w etapie końoowym reakoji. Uwolniony enzym reaguje z substratem w kolejnych. oyklaoh przemiany*

Badania kinetyki reakcji enzymatyczny oh są przydatne przy wyjaśnianiu mechanizmu tej raakeji. Po oznaczeniu przez [ E J _o i LSj₀ początkowych stężeń enzymu i aubatratu, a przez [e] i _tS } stężeń aktualnych, układ równań kinetycznych dla reakcji zapisujemy następującot

a

d[sJ    , „ ,    , ,

--- k,[B][s] - k_*[BS] ,    /H.134/

dt ¹    1

d[BS]

-• - k, [B][sJ- k^tBS] -k- _t[BSj , /II. 135/

dt

Przez k oznaczono stałe szybkości reakcji elementarnych, np* k_Jcat - stała szybkości reakoji katalitycznej.    >

Stężenie substratu jest znacznie wytaze od Kg /zgodnie ze wzorem /II.132/ K_g ma wymiar stężenia/ i dlatego enzym jest zawsze związany z snbstratsm. .Aktualne stężenia kompleksu aktywnego ES zmniejsza się znacznie wolniej niż stężenie suba-tratu i dlatego można przyjąć    £ ^dj^?J a 0. Przybliżę-.

nie to jest słuszne dla stanu stacjonarnego. Przyjmujemy, że dla [s] P [E] założenia to jest ełuezne bez względu na wartość K_g. Z równań /II.134.. - 136/ możemy obliczyć aktualne stężenie kompleksu [ ES] i

Aktualne stęienie enzymu w układzie oblicza się z bilansu masy. Równanie bilansu masy dla enzymu zapisujemy następująco:

[eL -t*] + [«s]

a stąd:

[B] » [B]₀T [BSj .    /II. 139/

Otrzymaną wartość podstawiamy do nora /II. 137/ i utyskujemy i

/II.140/

Szybkość rsakeji enzymatycznej wyraśona jest przez szybkość znikania substratu albo powstawania produktćw. Ze względów praktycznych drugi sposób jest wygodniejszy 1 dlatego jest os najczęściej stosowany. Po podstawieniu /II.140/ do /II. 135/ o* trzymajemyt

Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
wymaganiaB bmp - 238- - 238- O kinetyce całego procesu decyduj©Jednak etap określony * najwyższą ba
SPRAWOZDANIE Z CHEMII FIZYCZNEJ/POPRAWA BADANIE KINETYKI REAKCJI INWERSJI SACHAROZY Skład ze społ
Sprawozdanie z laboratorium chemii fizycznej. Badanie kinetyki reakcji inwersji sacharozy. 4. Opraco
BADANIE KINETYKI REAKCJI INWERSJI SACHAROZY Skład zespołu prowadzącego doświadczenie: ŁUKASZ
CCF20081011008 (3) Wyznaczanie stałej Michaelisa Km dla reakcji hydrolizy sacharozy przez inwertazę
SPRAWOZDANIE Z CHEMII FIZYCZNE J/POPRA W A BADANIE KINETYKI REAKCJI INWERSJI SACHAROZY Skład zesp
CCF20081011008 Wyznaczanie stałej Michaelisa Km dla reakcji hydrolizy sacharozy przez inwertazę z d
20757 justy019 Reakcja ta jest katalizowana przez aspartazę i również jest odwracalna. Hydroliza moc
LastScan6 REAKCJE TRANSAMINACJI 1.    Reakcje transaminacji są katalizowane przez
ObrazE175 Tymczasem w glikolizie zachodzi podczas dwóch reakcji syntezy ATI (katalizowane przez kina
DSC01113 (6) Oksydacyjna deamłnacja W reakcji oksydacyjnej deaminacji. katalizowane) przez dehydroge

więcej podobnych podstron