69681 justy018

deaminacja i rozkład szkieletu węglowego

bezpośrednie wykorzystanie do biosyntezy białek

dekarboksylacja transaminacja

i rozkład szkieletu węglowego

Ryc. 14.16. Schemat rozkładu białka poza obrębem i wewnątrz komórki bakteryjnej oraz możliwości dalszej przemiany aminokwasów

Te wewnątrzkomórkowe enzymy charakteryzują się wysoką swoistością i pełnią ważne funkcje w regulacji metabolizmu komórkowego, na przykład odcinając sekwencje sygnalne białek lub wprowadzając cięcia w białkach enzymatycznych, powodując ich aktywację lub inaktywację.

Częściowo strawione białka niegdyś zwano peptonami. Ten niewłaściwy termin obecnie stosuje się jedynie w odniesieniu do peptonów wchodzących w skład podłoży bakteriologicznych. Uzyskuje się je w wyniku trawienia białek pepsyną, która hydrolizuje tylko niektóre wiązania peptydowe. Pepton zawiera około 30% (wagowych) aminokwasów. Resztę stanowią di- i tripeptydy oraz rozpuszczalne w wodzie polipeptydy. które nie są wytrącane kwasami ani temperaturą. Często stosowany w laboratoriach mikrobiologicznych złożony „bulion odżywczy” o chemicznie nieokreślonym składzie jest mieszaniną peptonu, ekstraktu mięsnego i ekstraktu drożdżowego w stosunku 7:2:2. Oprócz aminokwasów i oligopeptydów zawiera również różne cukry, kwasy organiczne witaminy i pierwiastki śladowe.

Zewnątrzkomórkowe proteazy wydzielane są do środowiska, gdzie przeprowadzają degradację białek. Niektóre z nich mają charakter toksyn i czynników wirulencji (np. subtylizyna, lizostafina, streptokinaza, elastaza, hemolizyna). Duże ilości proteaz wytwarza się przemysłowo i dodaje do detergentów lub wykorzystuje w obróbce skór i w wielu innych procesach. Termostabilne proteazy uzyskuje się z pomocą termofilnych bakterii (tab. 10.2). Zewnątrzkomórkowe proteazy wytwarzają liczne bakterie i grzyby.

Rozkładowi białka w glebie towarzyszy powstanie amoniaku. Proces ten zwany jest mineralizacją azotu lub też amonifikacją. Białka rozkłada wiele grzybów i bakterii, w tym Bacillus cereus var. mycoides, Proteus vulgaris i inne bakterie z rodzaju Pseudomonas.

Pierwszą reakcją w degradacji aminokwasu jest dekarboksylacja lub deaminacja. Dekarboksylazy powstają przede wszystkim w środowisku kwaśnym. Produktami dekarboksylacji aminokwasów są dwutlenek węgla i aminy pierwszorzędowe (aminy biogenne). Do najlepiej znanych z tych zasad (wcześniej zwanych ptomainami) należą kadaweryna, putrescyna i agmatyna; powstają one z lizyny, omityny i argininy. Te pierwszorzędowe aminy powstają podczas normalnych procesów trawiennych w jelicie oraz w trakcie innych procesów beztlenowego rozkładu substancji białkowych.

H2N-(CH2)4-CHNH2-COOH	-- H2N-(CH2)4-CH2NH2+C02
lizyna	kadaweryna
H2N-(CH2)3-CHNH2-COOH	-— H2N-(CH2)3-CH2NH2 + C02
omityna	putrescyna
HN	HN^
*c-nh-(ch2)3-chnh2-cooh	-- XC-NH-(CH2)3-CH2NH2 + C02
h2n	h2n/
arginina	agmatyna

Pod pojęciem deaminacji rozumiemy uwolnienie amoniaku z aminokwasu. Zależnie od dalszego losu szkieletu węglowego można rozróżnić deaminację oksydacyjną, desaturacyjną i hydrolityczną.

Deaminacja oksydacyjna jest najczęstszą formą degradacji aminokwasów. Kwas glutaminowy ulega oksydacyjnej deaminacji przez dehydrogenazę glutaminianową do kwasu 2-ketoglutaranu. Reakcja ta jest odwracalna i należy do najważniejszych w metabolizmie aminokwasów. Równowaga reakcji jest przesunięta w stronę kwasu glutaminowego.

?°°H NAD(P) NAD(P)H2	COOH	H20	COOH
CHz kV *,	ch2
(j;H2	ch2 I		Qh2
HC - NH2	C = NH		9=o
COOH	COOH		COOH

W procesie desaturacyjnej deaminacji kwasu asparaginowego powstaje kwas fumarowy:

nh₃

HOOC-CHNH₂-CH₂-COOH V    ' HOOC-CH=CH-COOH

537

Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
justy018 enzymy
justy015 atomem węgla. Najlepiej zbadano enzymy wyizolowane z różnych gatunków Pseudomonas. Najważni
skanuj0059 (27) 42. 2 enzymy rrutochondrialne w cyklu mocznikowym? Syntetsza karbamoiiofosforanowa .
IMAG0989 ■    26. Enzymy z grupy cndonuklcnz przecinające ni i DNA w miejscu oynta. ■
SL275434 Białka sarkoplazmatyczne Enzymy glikolityczne w mięsie -hydrolazy. oksydoreduktazy. transfe
0000056(1) Enzymy katabolizmu cukrowców Enzymy katalizujące wiązania glikozydowego, czyli glikozydaz
skanuj0011 (147) Na szczęście znaleziono „zasłonę”, która mogła różnicować te enzymy. tycylina (rys.
slajd0 (2) ■ Komórki trofoblastu charakteryzują się dużą inwazyjnością (enzymy
SNC00105 ZIARENKA EOZYNOFILÓW zawierają: Enzymy: histaminazę arylosulfatazę fosfatazę
SSL24890 Redukcja siarczanów Enzymy: sulfurylaza ATP, reduktaza APS, reduktaza siarczynowa S042-— AP

więcej podobnych podstron