Obraz (2027)

Makrocząsteczki ligniny są zbudowane z fragmentów fenylopropanu, zmodyfikowanego przez obecność wiązań podwójnych OC, grup OH i grup eterowych.

Przez chemiczną degradację ligniny można otrzymać różne pochodne fenylopropanu. na przykład z ligniny wytwarzanej przez drzewa szpilkowe otrzymano alkohol koniferylowy (łac. conifer - szyszkorodny).

22.3. Białka

Różne stopnie organizacji cząsteczek białkowych

Cząsteczki białek zawierają kilkadziesiąt do kilkuset reszt amino kwasowych, połączonych w łańcuchy peptydowe. Łańcuchy te są pozwijane w najprzeróżniejsze sposoby i tworzą niezwykle skomplikowane struktury przestrzenne. Chemiczne i fizyczne własności oraz biologiczne funkcje indywidualnych białek są zdeterminowane nie tylko przez kolejność aminokwasów w łańcuchach pcp-tydowych ale także przez kształty tych łańcuchów, czyli przez ich konformacje.

Różne szczeble skomplikowania budowy białek są nazywane strukturami różnych rzędów, od pierwszego do czwartego. Strukturą pierwszorzędową jest kolejność aminokwasów w łańcuchu peptydowym. Innym pojęciem, rzadziej stosowanym jest kowalencyjna struktura białek. Oprócz kolejności aminokwasów do struktury kowalencyjnej należy umiejscowienie mostków disulfidowych, czyli wiązań S-S, które często łączą różne fragmenty peptydowych łańcuchów.

Drugorzędową strukturą białka nazywamy te konformacje łańcuchów peptydowych, które są stabilizowane przez wiązania wodorowe między grupami OO i NH należącymi do tego samego łańcucha peptydowego albo do dwóch łańcuchów ułożonych równolegle. W podręczniku chemii organicznej nie ma miejsca na omawianie konformacyjnych konsekwencji wiązań wodorowych, ale trzeba powiedzieć przynajmniej tyle, że średnio w białkach około 25% długości łańcuchów peptydowych ma kształt helikalny.

Strukturą trzeciorzędową nazywamy kształt łańcuchów peptydowych, wynikający z ich pozwijania w różnej wielkości pętle, jak w bezładnym kłębku wełny. Czwartorzędowa struktura powstaje wtedy, gdy „kłębki” peptydowych łańcuchów łączą się ze sobą. Enzymatyczna aktywność białek jest zdeterminowana przez struktury trzecio- i czwartorzędowe. Zniszczenie tych struktur powoduje utratę aktywności enzymatycznej.

Rozpoznawanie molekularne w katalizie enzymatycznej

Białkowy katalizator musi rozpoznawać swój substrat w złożonej mieszaninie związków chemicznych, jaka wypełnia każdą żywą komórkę. Rozpoznawanie suhstratu wyraża się w jego przyłączaniu do określonego miejsca w cząsteczce enzymu. Miejsce to jest nazywane aktywnym centrum enzymu. Przyłączenie jest odwracalne i jest wynikiem niekonwalencyjnych oddziaływań między substratem i resztami aminokwasowymi, tworzącymi centrum aktywne. Strukturalna różnorodność białkowych aminokwasów pozwala na tworzenie aktywnych centrów o różnych własnościach. Na przykład karboksylowe grupy kwasu asparaginowego i glutaminowego tworzą środowisko kwaśne, grupa aminowa lizyny i guanidynowa argininy zapewniają odpowiednią zasadowość, węglowodorowe reszty łeucyny. izoleucyny i fenyloalaniny służą do budowy hydrofobowych .kieszeni", czyli zagłębień na powierzchni białka itd.

Powstawanie różnorodnych centrów aktywnych nie byłoby możliwe, gdyby peptydowe łańcuchy białek nie mogły się zwijać w odpowiednie struktury trze-ciorzęowe. W strukturach tych różne reszty aminokwasowe, nawet bardzo odległe od siebie w wyprostowanym łańcuchu peptydowyni. mogą dzięki tworzeniu pętli stykać się ze sobą i razem tworzyć aktywne centra.

Enzymy są białkami głobulamymi. Nazwa ta oznacza, że enzymy mają budowę zbliżoną do kulistej. Przeciwieństwem globulamych są białka włókienko-wc,których cząsteczki mają kształty wydłużone, podobne do nitek.

Powstawanie aktywnych centrów można sobie wyobrazić nawet bez rysunków. które zawsze są bardzo skomplikowane, gdy mają przedstawiać konformacje peptydowych łańcuchów w białkach globulamych. Weźmy ma przykład karboksypeptydazę. Enzym ten rozpoznaje C-końcowe fragmenty łańcucha peptydowego i katalizuje hydrolityczne ods/czepicnie aminokwasu C-końcowego. Petydowy łańcuch karboksypeptydazy jest zbudowany z 307 reszt ami-nokwasowych i jest zwinięty w kłębek o wymiarach 5,0x4,2x3,8 nm. W centrum aktywnym znajdują się jony cynku, niezbędne do katalitycznego działania tego enzymu. Aminokwasy występujące w aktywnym centrum karboksypepty-dazy są bardzo od siebie oddalone w łańcuchu peptydowym. Są to następujące aminokwasy (numery oznaczają położenie licząc od N-końca): Glu-72. Arg-145, His-156, His-196. Tyr-248 i Głu-270. Funkcja każdego z tych aminokwasów jest znana. Zasadowa reszta argininy rozpoznaje kwaśną grupę karboksylową z C-końca hydrolizowanego peptydu. Reszty histydynowe wiążą jon cynkowy a grupa OH tyrozyny tworzy wiązanie wodorowe z grupą NH hydro-lizowanego wiązania peptydowego. W rozpoznawaniu C-końcowego amino-

Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Obraz 3 (27) 182 Fosfolipidy są am&fifowe. Hydrofobowy fragment fosfolipidu składa się z dwóch d
Obraz (1539) 206 Anuli/.u imjii(ku
30546 Obraz 3 (37) 182 Fosfolipidy są amfifilowe. Hydrofobowy fragment fosfolipidu składa się z dwóc
Image406 twomika — wszystkie tetrady z wyjątkiem ostatniej są zbudowane według tego samego schematu.
img176 (9) 170 Sieci neuronowe samouczące się tuje w każdym kolejnym kroku obraz, na którym widoczne
skanuj0005 (388) ad. 3 Mikrotubule Są obecne we wszystkich komórkach z wyjątkiem eiytrocytów. Budowa

więcej podobnych podstron