52318

> wiązania wodorowe

1. Zetknięcie cząsteczek substratów z powierzchnią cząsteczek enzymów.

2 Oddziaływanie elektrostatyczne S i E prowadzące do powstania wzbudzonej, formy kompleksu ES.

3.    Zajście reakcji enzymatycznej - kompleks ES ulega przekształceniu w enzym - produkt.

4.    Uwalnia się produkt i wolny enzym.

Budowa centmm katalitycznego (aktywnego)

>    Miejsce wiązania substratu - grupy pomocnicze (kontaktowe)

>    Miejsce katalityczne - grupa katalityczna

Modele CA

>    Wg Fischera - „klucz i zamek"

>    Wg Koshlanda - „ręka i rękawiczka"

Kataliza enzymatyczna Substrai —» produkt (spadek energii)

Wolna energia (G) - opisuję potencjalną energię (zmiana w reakcji z enzymem)

Np. biosynteza - wymaga energii Energia aktywacji - obniżana przez enzymy

Bariera energetyczna (szczyt - energia stanu przejściowego)(zmiana kształtu)

Substrat wpływa na różnicę energii pomiędzy substratem i produktem

Czynniki wpływające na aktywność enzymu

r Temperatura (niewielki wzrost 1-2°C powoduje wzrost szybkości reakcji aż do momentu denaturacji) r Stężenie jonów wodorowych (odstępstwa od pH naturalnego —> zmiany w CA —> spowolnienie reakcji)

>    Potencjał oksydo-redukcyjny (np. -SH)

>    Modulatory (w zależności od rodzaju inhibitora np. leki. trucizny i inne substancje egzogenne)

Enzymy allosteryczne mają CA i centrum regulatorowe (CR). Przyłączają aktywatory i modulatory.

Np. ATP i AMP - fosforylacja lub defosforylacja aminokwasu w CA KINETYKA ENZYMATYCZNA

Zajmuje się zagadnieniami związanymi z szybkością i mechanizmem reakcji

Szybkość reakcji mierzymy zmianą stężenia C reagujących substancji (substrat lub produkt) w jednostce czasu t.

Stała szybkości reakcji (stała proporcjonalności k) - zależy od rodzaju reakcji chemicznej, warunków jej przebiegu i jest charakterystyczna dla danej temperatury Liczbowo równa jest szybkości takiej reakcji, w której stężenie wszystkich reagujących substancji są równe 1 moll Jest wyznaczana doświadczalnie.

Reakcja wyrażona ogólnym wzorem stechiometrycznym

oraz równaniem kinetycznym

Klasyfikacja kinetyczna reakcji chemicznych

Rząd reakcji - suma wykładników potęgowanych ze stężenia reagentów. Wykładniki dobierane są doświadczalnie i nie

Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Mechanizm katalizy enzymatycznej 1.    Zetknięcie cząsteczek substratów z powierzchni
wykład 24 Wsrunejcpowstania wiązania wodorowego *    3tOTTl wodoru jest związany w c
74439 wykład 24 Wsrunejcpowstania wiązania wodorowego *    3tOTTl wodoru jest związa
P1020604 Wiązanie wodorowe Wiązanie wodorowe występuje tytko pomiędzy dwoma cząsteczkami o określone
Kataliza enzymatyczna Substrat Miejsce aktywne Enzym nieznacznie zmienia kształt podczas wiązania
IMGD17 (2) Woda Wiązanie kowalencyjne polarne + międzycząsteczkowe wiązania wodorowe Lód - każda czą
DSC00011 (25) kołaoenu Budowa cząsteczki Pomiędzy nićmi występują wiązania wodorowe, na jeden skręt
jego wolne pary elektronowe i wiązanie wodorowe między UŹdym atomem wodoru i tlenu drugiej cząsteczk
•Włókna z cząsteczek powiązanych wiązaniami wodorowymi •Długie włókna celulozy splatają się
DSC00246 (11) Funkcje białek Kataliza enzymatyczna Funkcje mechaniczno-strukturalne (kolagen, keraty
Rysunek9 Łączenie się cząsteczek wody (wiązanie wodorowe) > ■O " VSsH •
MECHANIZM DZIAŁANIA KATALIZY ENZYMATYCZNEJ Typowymi katalizatorami chemicznymi są: czerń platynowa,
77953 IMG01 (10) Wiązania wodorowe W cząsteczce wody 2 atomy wodoru związane są kowalencyjnie z ato
wykład 25 Przykłady wiązań wodorowych Dwie cząsteczki kwasu octowego

więcej podobnych podstron