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1945

moyen de protóides de yirus; Abdekhal-

Kausche I^g- (Fermenlforschung, 1943, 17, 228-229). — Chcz le Lapin, 1'intro-duction parenterale du virus de la mosaique du Tabac est suivie de Tapparition de protćidases de dćfenee dans le sang et dans 1’urine.

*    L'acylase et la carboxypolypeptidase, sont-elles identiąues? Abderiialden E. et Arderhalden R. {Fermenlforschung, 1943, 17. 217-223). — l)ivers rćsultats expćrimentaux confinnent 1’identitć de

⁹¹ racylase et de la carboxypeptidase (Hof-mann et Bergrnann). Rćpartition dans 1’organisme.

*    Variation8 de la concentration de l'arginase dans le foie du Rat blanc, sous 1'influence de 1’administration de thyroxine; Lightbody H. D., Witt E. et Kleinman A. (Proc. Soc. exp. Biol., N. Y., 1941, 46, 472-475). — L’honnone thyrol-dienne, injectće ó une dose produisant une chute de poids, ne modifie pas la c de 1'argi-nasc dans le foie; cette c n’est pas modifiće non plus chcz les Rates gestantcs auxquellcs on adininistre de la thyroxine, ou chez des Rats soumis au jeOne, ou & des rćgimes diversement riches en protóides.

Preparation et propriótós de la pepsine de Saumon cristalliaóe; Nohris E. R. et Ei.Airf L). W. (J. biol. Chem., 1940, 134, 443-454). — Les auteurs prćparant de la pepsine dc Saumon ont fait une analyse ólćmentaire et une dótermination de la teneur en tyrosine, tryptophane et cystine. C’est un protćide typique mais cristallisant en aiguilles et sa composition montre qu’elle est distincte de la pepsine de Northrop. L’enzyme - prćparće par la mćthode dćorite a une activitć spćcifique d’environ 0,24 unitćs Hb et est active dans une zonę ćtendue de pH. La prćscncc dc sel augmcntc son activitć.

Spócificitó de la carboxypeptidase;

.-i Hoffman K. et Bergmann M. (J. biol. Chem., 1940, 134, 225-235). —- Etude de prćparations de carboxypeptidase cristallisće obtenue par la mćthode de Anson (J. Gen. Physiol., 1937, 20, 663).

fcije:    La spócificitó de la pepsine du Saumon;

In?¹ Fruton J. S. et Bf.rgmann M. (J. biol.

f ^ Chem., 1940, 136, 559-560). — La pepsine cristallisśe de 1’estomac du Saumon « Pacific

CHIMIE BIOLOGigUE

Coast king salmon » (J. biol. Chem., 1940, 134, 443) diffóre sensiblemcnt des pepsines de Cochon, Boeuf, Mouton et Poule. Ellc n’hydrolyse pas les peptides suivants, qui sont hydrolysćs par les pepsines des autres Vertćbrós citśs ci-dessus: carbobcnzoxv-f-glutamyl - l - tyrosine, glycyl - / - glutamyl-f-tyrosine et carbobenzoxy-glycyI-/-glutamyl-Myrosine. L’ćdestine, au contraire est faci-lement hydrolysćc.

Activation des enzymes. VI. Arginase de foie purifióe: inactivation et róactiva-tion róversible; Righards M. M. et Hkl-lerman L. (J. biol. Chem., 1940, 134, 237-252). — Description d’unc mćthode pour la purification dc 1’arginase du foie. L'arginase purifióe aprćs inaclivation par un traitement par une solution tampon ó racót.ate {pH 4,3) et prćcipitation par SO«(NH«)„ montre unc diminution de la concentration des divers mótaux existant primitivement, parmi ccux-ci seuls Mn^ł+ ct Fe⁺+ restituent ractivitó. L’autcur discutc les difTćrcnccs entre les enzymes naturels ou róactivós.

* Oxydation de quelques alcools sub-stituós au niveau du foie chez le Rat;

Bernheim F. et Handler P. (Proc. Soc. exp. Biol., N. Y., 1941, 46, 470-471). —-Etude de l'oxydation d‘unc sćric d'ćthanols substituśs et de dśrivćs de l’óthanol dans des próparations de foie renfermant une alcoolo-oxydase active.

Inhibition par des phónols substituós de la catalyse d'oxydation due aux fla-voprotóides; KraiiLj Keltcii ct Clowf.s (J. biol. Chem., 1940, 136, 563-564). — Les phónols suivants: 4.6-dinitro-o-crćsol, 2.4-dinitro-o-cyclohexylphćnol et 2.4.5-trichloro-phćnol inhibent la d-amino-acide oxydase et le flavoprotóide du muscle de cceur; ils n’inhibent pas la xanthine-oxydase du lait. L’o-nitrophćnol, substance physiologique-ment inactive, est sans effet sur les systómes mentionnós. Les trois phónols citós ci-dessus n’ont pas d^fTet sur des systómes cataly-tiques contenant des mótaux, ni sur des dóhydrogónases.

L’oxydation des acides /(—) aspartiąue et /(-f) glutamique par « Hemophilus parainfluenzae »; Klein J. R. (•/. biol. Chem., 1940, 134, 43-58). — L'oxydation des acidcs aminós par Hemophilus parainfluenzae est ótudióe. L’oxydation de 1’acide

17

/(—) aspartique nćcessite I molćcule d’0. et

Rroduit 2 molćcules de CO¹, 1 molócule de H, et 1 molćcule do CH.-COOH. L’oxy-dation dc 1’acide /{-f)-glutamiquc nćccssitc 2,5 rnolócules d’0» et produit 3 molćcules dc COi, 1 molćcule d’NH, et une molćcule de CH.-COOH.

Recherches sur le mócanisme du transport de l'hydrogóne dans les tissus animaux. I. Oxydation du pbosphate de triose en prósence de malonate; Potter V. R. (J. biol. Chem., 1940,134, 417-424). — L’efTet du malonate sur l’oxydation du phosphatc de triose a ćtć ćtudić pour dćter-miner si la dćhydrogćnase succinique prend part a u mócanisme de transport de l’hydro-góne entre le cocnzyme 1 et l’oxygóne, comme le postnie la Lhćorie de Szent-Gyorgyi. Les auteurs ont constatć quc l'oxydation du phosphate de triose n’est absolument pas modifiće par une quantitć de malonate qui produirait une inhibition totale de la dćhydrogćnase succinique prćsente, ce qui suggóre que l’oxydation des mćtabolites lićs au coenzyme 1 peut sc produire par un nutre mócanisme que celui qu’a proposć Szent-Gyorgyi.

* Sur la degradation microbienne des toxiques. I. Degradation microbienno de la nicotine; Bucherek H. (Zbl. Baki. II, 1942, 105, 166-173). — Isolement do trois espćces degradant la nicotine (espóces toxi-cophiles), pour lesquelles 1’auteur propose les noms de Bacillus nicotinobacler, Bacterium nicolinouorum, Baclerium nicotinophagum. Dans certaines conditions de culture, ces trois espóces róduiraient de 50 0/0 en quelques jours la teneur du Tabac en nicotine.

Sur la reconstitution de la carboxylase (notę prelinainaire); Westenrrink H.G. K. ct Steyn-Paryż E. P. (Hec. Trau. Chim., Pays-Bas, 1942, 61, 146-148). — De nouve!les expćriences sur lc systómc carboxylasique ont montrć qu’une holocarboxylase, non dissociće,se Torme lorsqu’on ajoute du pyro-phosphate d‘aneurine ct Mg ó un8 levure sóche lavće alcaline. Lorsqu'on ajoute des quantitćs croissantcs dc pyrophosphate d'aneurine, le pourcentage fixć va toujours en diminuant ct on a ainsi 1'impression que l’on a & faire ó un enzyme dissocić. Par consśquent, il n’y a plus aucune raison d’admettre l’existence d'une carboxyIase dissociće.    (Anglais.)

^:    ELEMFNTS.

. ¹ Brome ct tbyroide; Baumann E. J.,

Sprinson D. B. et Marinę D. (Endocrinology, 1941, 28, 793-796). — L’administration de thyroide, ou une hypersćcrćtion de cette glande, provoque une diminution de Br sanguin. Les thyroldes hyperplasióes con-tiennent plus de Br que le sang; 1’adminis-tration d’I provoque une perte de Br dans ces glandes.

*    La separation 61ectrolytique du fer radioactif du sang; Ross J. F. et Chapin M. A. (Bev. sci. Instrum., 1943,13, 77-80). — Intórót quand on emploie ”Fe comme indi-cateur radioactif dans 1’ćtudc du mćtobolisme du fer. ftlectrolyse de la solution d'oxaIate double de fer (II) et d'ammonium. Dosage prćcis et reproductible.

RfiSULTATS ANALYT1QUES

de K est troublće par beaucoup de corps, surtout les phosphates. Emploi de la róaction Mo en solution chlorhydrique et KCNS. Etablissemcnt d'une courbe: teneur en Mo, en y, dóviation du galvanometre d’un colo-rimótre photoćlectrique. L’erreur maxima, constantc pour les c considćrćes, est de 20 0/0. Rósultats d’une sćrie de mesures portant sur des produits alimentaires et des dćchets. Trós haute teneur en Mo des graines de Lćgumineuses.

Recherches in vitro sur le potassium du myocarde et du gastrocnómien de Grenouille plongós dans des Solutions de Sydney Ringer a teneurs variables enmótal alcalin ; Leulier A. et Bf.rnard A. (Buli. Soc. Chim. biol. [Trau.], 1941, 23, 1015). — Le cceur et le gastrocnómien de Grenouille perdent du potassium par immer-sion dans le liquide de Ringer normal ou modiflć par addition de SO.K. en rempla-cement de C1K. On peut, avec C1K employć en quantitó convenable, mettre les deux muscles en 6quilibre avec le milieu extć-rieur. SO.K. peut agir de mćme sur le myocarde mais non sur le gastrocnćmien. II est possible de constatcr une flxation de potassium par les muscles plongós dans un Iiquide de Ringer oti la proportion de C1K est suflisamment ćlevće pour que le taux de K soit voisin de celui des organes. SO.K, ne permet pas de provoquer le mfime phćno-móne sur le musclc strić volontaire. II le provoque avec une intensitć moindre sur le muscle strić automatique. In uitro, C1K

fiermet de constater une permćabilitć dans es deux sens. L’action de SO.K. est moins gćnćrale.

* Teneur en calcium de 1'organisme en dóveloppement normal k un age donnó; Briwa K. E. et Sherman H. C. (J. Nulril., 1941, 21, 155-162). — L’^e est le facteur dćtcrminant de la teneur du corps en Ca, chez des Rats de móme sexe, ayant la móme hćrćditć et soumis ó un rćgime donnó.

* Sur le mócanisme d¹incorporation de la fluorine par les dents adultes; Perry M. W. et Armstrong W. D. (J.

1

   Ćvaluation de tróa faibles ąuantitśa de molybdóne dans les substances orga-nitjues; Hoogland P. L. et Lampe G. A.

to¹ (Arch. nlerl. Physiol., 1943, 27, 145-164). — Zt Les mćthodcs spectrographiąues sont trop peu sensibles. La mćthode ó rćthylxanthate

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