naczy. Zależnie od wartości pH środowiska, w cząsteczkach aminokwasów zaznaczony jest silniej charakter kutasowy grapy karboksyi owej albo charakter zasadowy grupy aminowej. Dla każdego aminokwasu można też znaleźć taką wartość pH, przy której obie grapy zdysocjowane są w takim samym stopniu, a cząsteczka ma charakter obojętny. Wartość tę nazywamy punktem izoelektiycmym (pi) danego aminokwasu i jest to jednocześnie pH, w którym aminokwas ma najmniejszą rozpuszczalność. Na wartość punktu izoelektrycznego ma wpływ obecność w łańcuchach bocznych niektórych aminokwasów podstawników o wyraźnie kwasowym lub zasadowym charakterze.

W cząsteczkach 2-hvdroksykwasów^; i 2-ami.nokwasów, poczynając od łańcucha kwasu propanowego, atom węgla w pozycji 2 jest asymetryczny - ma 4 różne podstawniki. Cząsteczki z takim atomem węgla są chiraine, co stanowi przyczynę występowania w tej grupie związków izomerii optycznej. Podobnie jak w przypadku ni on os a eh a iy dó w, przyjęto umowny zapis enan-cjomerów D i L aminokwasu analogiczny do konwencji przyjętej dla aldehydu glicerynowego (rys.

4.). Interesujące jest, że w białkach naturalnych występują wyłącznie L-aminokwasy.

Aminokwasy ulegają reakcjom charakterystycznym zarówno dla kwasów karboksylowych jak i amin. Jedną, z ważniejszych reakcji jest kondensacja cząsteczek aminokwasów z wytworzeniem amidów H-rzędowych (rys. 5).

COO^-+ |

NH₃-c-H

R

NH,-

.1

i

OOH H

H-

cooh

NH,

i

L-aminokwas

D-aminokwas

Rys. 4. Para enancjomerów aminokwasu

NH,

-CH •

I

R,

H.

+

"OH H'

temp.

; N-CH-COOH -i- NH-

;h-

I

Ro    ^R1

R_:, R₂ — łańcuchy boczne Rys. 5. Kondensacja aminokwasów

-C    CH-COOH + H,C^;

j ^R2

R

Tworzone w wyniku kondensacji produkty noszą nazwę peptydów, a wiązanie pomiędzy atomem węgla a atomem azotu w grupie amidowej -CO-NH— - wiązania peptydowego. Skrócony zapis określonego peptydu polega na podaniu kolejności tworzących go aminokwasów przy użyciu ich symboli 3-iiterowych, poczynając od aminokwasu z wolną grupą aminową Np. tetrapeptyd utworzony z glicyny, kwasu asparaginowego, tyrozyny i seryny można zapisać jako: Gli-Asp-Tyr-Ser. Nazwy oligopeptydów tworzy-’ się, wymieniając kolejne reszty acylowe aminokwasów^ z ostatnim z nich jako rdzeniem nazwy: glieyloaspartyfotyrozyloseryna.

Wiązaniami peptydowymi połączone są aminokwasy w białkach, a ich skład i kolejność stanowią tzw. I-rzędową strukturę białka Geometria wiązania peptydowego i sąsiadujących z nim atomów umożliwia tworzenie wiązań wodorowych pomiędzy'- atomami tlenu i wodoru dwóch równoległych lub przeciwległych fragmentów łańcuchów polipeptydowych, co nadaje cząsteczkom lub fragmentom cząsteczek białka określone formy przestrzenne: helisy' (struktura cc) lub pofałdow'anej kartki (struktura B). Jest to tzw. H-rzędawa struktura białka.