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du venin de Cobra; Bovet F. ct Bovet D. [Ann. Inst. Pasteur, 1943, 64, 309-313). — Actions du venin, de Pion Ca, des facteurs inhibiteurs des proprićtós toxiques, sur Pacótylcholine; elles permettent de conclure 5 la pluralitó des estórases conlonues dans le venin.

Action de plusieurs narcotiąues sur l’activitó de la cholinestśrase dans le sang; Heim F. et Rohde W. [Arch. exp. Path. Pharm._t 1943, 202, 215-218). — Utilisós k des faibles concentrations, les hypnotiąues tels que : vóronal, luminal, óvipan, avertine, chloroforme, alcool óthy-lique, k Pexccption de Phydrate de chloral, manifestent une influence activante sur la cholinestórase du sang. A des concentrations fortes, Paction devient nettement inhibitrice. L hydrate de chloral agit comme inhibiteur k toutes les concentrations.

Sur la tryptophanase du bacterium coli et des autres bactóries; Kijmmf.r-ling W. (Z. f. Immunilats/orsch., 1943, 103, 425-439). — En traitant des suspensions de Colibacille, de Proteus X 19 ou de vibrions tuós au CHCI. par la móthode de Happold et de Hoyle, on obtient la transformation du tryptophane en indol. En tuant ainsi les microorganismes avec prócaution, on ne dótruit pas la tryptophanase, dont la forma-tion est d’ailleurs empóchóe par les sulfa-mides, k des doses qui n’inhibent móme pas la multiplication dc ces derniers.

Sur 1'influence de la concentration en glycerol sur la synthese enzymatique des glycórides par les lipases des Graines

Schreiber E. (Zlschr. /. physiol. Chem., 1942, 276, 56-62). — II existe une concentration optima en glycórol pour la synthóse des glycórides par les lipases des Graines (Pinacóes, Papavćracćes, Crucifóres, Canna-binacóes, composśes). La synthóse atteint son maximum d’intensitć a 88-90 0/0 de glycórol; elle est en gónóral trós minime au-dessous de 70 0/0 et au-dessus de 90 0/0. Le glycórol est donc inhibiteur k trós forte concentration.

Sur la dśgradation de l'acótylcholine par les pneumocoąues; Schaller K.

(Zlschr. /. physiol. Chem., 1942, 276, 271-274).— Les pneumocoqucs du type I (auto-lysós ou non) renferrnent une cholinestórase active sur Pacśtylcholine.

Sur la pepsine « sans protóide »;

Albers H., Schneider A. et Pohl I. (Zlschr. /. physiol. Chem., 1943, 277, 205-221). — A ógalitó d’activitć cnzymatiquc, la pepsine cristallisóe (Northrop) et diverses pepsines obtenues a partir d’autolysats de muqueuse gastrique (fractions sol. ct insol. dans 1’alcool k 70 0/0) n’ont pas la móme composition (N 0/0 = 15,3 pour le produit crist., 11,4-14,2 pour les autres; trypto-phane-2,2-2,6 ct 3,5). Les produits prove-nant d’autolysats prócipitós par SO«Mg ne prćcipitent pas par 1’acidfe sulfos8licylique et prósentent les rćactions coloróes des pro-tóides d’un type tout autre, voisin des pro-lamines par certains caractóres et do PM

f)lus petit. II n’a pas ótó possible d’obtenir a o pepsine sans protóide », telle qu’elle a ótó próparóe par von Brucke.

Sur la ąuestion de 1’hydrolyse des d-dipeptides par la carboxypeptidase;

Sciimitz A. et Merten R. (Zlschr. f. physiol. Chem., 1943, 278, 43-56). — L’hydrolyse de d-peptides (d-lcucylglycinc et d-alanylgly-cine) par des exlraits de pancrśas, de rein, ne peut pas ótre rapportóe k une carboxylase. La carbobenzoxyglycyl-d-leucine est dódou-blće par l’extrait de pancróas, mais non par ceux d'autres organes, Iesquels hydrolysent les dipeptides de la sćrie d non substitućs. L’action d-dipeptidasique est due a un enzyme spócifique, la d-peptidase.

Sur la spócificitó de la dóhydrase 3-oxybutyrique; Lang K. (Zlschr. f. physiol. Chem., 1942,277, 114-116).— La dóhydrase (cceur de Porc) active sur 1'acide 0-oxybutyrique dóhydrogóne, une sórie d’acides (J-hydroxylós (valśrianique, capro-nique, GBnanthiquc, capryliquc, pćlargo-nique); elle n’est donc pas spócifique du premier, comme le pensent Green, Dewan et Lcloir.

Dóhydrogónation biologique des I6ci-thines et des acides gras; Annau E., Eperjkssy A. et Felszkghy O. (Zlschr. /. physiol. Chem., 1942, 277, 58-65). — Le foie de Veau contient un enzyme dćhydrogćnant les lócithines en prósenće de xanthinc ou d’hypoxanthine. Móme action sur les acides palmitique et stóarique. Cet enzyme, difTó-rent de la xanthinoxydasc, n’est abondan que pendant les inois d’hiver.

Sur la /-phenylalanineoxydase; Lang K. et Westpiial U. (Ztschr. /. physiol. Chem., 1942, 276, 179-190). — Le foie du Rat et du Chien renferme une /-phćnyl-alanine-oxydase qui fixe 1/2 O, par mol. d’acide aminó sans libćrer NH,; de móme, en prósenće de /-tyrosine ou pH optimum 7,8. Le rein renferme le meme enzyme, mais celui-ci n'est pas alors extraitpar H,0, tandis qu'il Test k partir du foie. Aueune action de CNK, Cu^⁺, Mn⁺⁺, Zn^T+ et Mg^T+. Cette oxydase, trós labile, disparalt en quelques heures des extraits hćpatiques.

Diminution de l'activit6 d-aminoaci-doxydasique dans Porganisme du Rat porteur de tumeur; Westpiial U. (Ztschr. f. physiol. Chem., 1942, 276, 191-204).— Les extraits de foie et de rein de Rats porteurs de carcinome de Walker prósentent une activitó d-aminoacidoxydasique hien infórieure a celle des cxtraits provenant d’organes d'ani-maux normaux (25-30 0/0 en moyenne). De pareilles dilTórences n’ont pas ótó rclevóes dans 1’action /-phćnylalanineoxydasique des memes milieux.

Sur 1’influence d’ions mótalliques sur la carboxylase; Kossel A.-J. (Ztschr. f. physiol. Chem., 1942, 276, 251-267). — Alors que Mg** est un activateur de la car-boxylase de levure, Mn^,ł protóge celle-ci contrę Paction d’un inhibiteur naturel. Une sórie d’ions de mćtaux voisins dans la clas-sillcation póriodique des ólóments (Fe, Co, Ni, Zn, Cd) agissent sur l'activitć dc la car-boxylase, probablement en forrnant des complcxcs avec celle-ci. Dans la plupart des cas, ces ions sont activaleurs avec une concentration optima (2,5 X 10^_ł rnillimol.); toutefois Zn’’^-^ inhibiteur k concentration trós faible (5 X 10^-4 rnillimol.), Pest moins k concentration plus ćlevće (1 x 10’* mil-limol.) et le redevient k un taux plus riche.

11 est probable que son action est plus com-plexe que celle des autres ions; elle est par-tiellement empóchóe par Mn⁺⁺ et paratt comporter la neutralisation d’un inhibiteur.

Lactoflavine et d-aminoacideoxydase dans le foie des Rats porteurs de tumeur;

Westphal U. et Lang K. (Zlschr. f. physiol. Chem., 1942, 276, 205-213). — La teneur en lactoflavine du foie (11-12 y/g.) est pratiquement identique chez les animaux normaux ou porteurs de carcinome de Wal-keret. De ce fait, les diffórences d’activitó d-aminoacideoxydasiquc des extraits d’or-ganes provenant des unes et des autres ne doivent pas ótre rattachóes au taux de la lacloflavine.

Lactoflavine et £/-aminoacideoxydase dans le foie des Rats porteurs de tumeur;

Westphal U. (Ztschr. f. physiol. Chem., 1942, 276, 191-204). — Les extraits de foie et do reins de Rats porteurs de carcinome de Walker prósentent une activitć d-amino-acidoxydasique bien infórieure a celle des extraits provenant dorganes d’animaux normaux (25 k 30 0/0 en moyenne). De pareilles diffórences n’ont pas ótó relevóes dans Paction /-phónylalanineoxydasique des mómes rnilieux.

S\ir la d-aminoacidoxydase des extraits de foie de Rat normal adulte, en crois-sance ou porteur de tumeur; Westphal U. (Zlschr. f. physiol. Chem., 1943, 278, 213-221). — L activitó enzymatique cs*. bien infóreiure dans les ext.raits hópa-tiques des jeunes Rats que dans ceux pro-vcnant d’adultes normaux (50 0/0 environ chez des animaux de 2 a 8 semaines). I.e carcinome de Walker abaisse la teneur des extraits en d-aininoacidoxydase.

Sur 1’aconitase; Martuis C. et Leo-nkahui H. (Zlschr. f. physiol. Chem., 1943, 278, 208-212). — L aconitase est probablement un enzyme unique et non un mólange d’a et 3-aconitase (Jacobsohn). II est probable que son action conduit a un óquilibre entre les acides citrique, isocitrique et cis-aconitiquc.

•    Les protóidases du liquide follicu-laire et leur importance pour la rupture du follicule ; Pethy G. (Fermenl/orschung, 1943, 17, 184-192). — Hypolhóses concer-nant le mócanisme de la rupture du follicule et le róle jouć par les protćidases.

Sur le mótabolismo intermediaire de 1 'histidine. Sóparation de 1'histidase et de l'urocaninase; Edlbaciier S fl Wollier C. (Ztschr. f. physiol. Chem., 1942, 276, 108-116). — L’histidase et Purocaninase ont pu ótre sóparćes dans les extraits hópa-tiques et il a ótó dómontró que la premierę hydrolyse la /-histidine, en Pabsence d’acide urocaninique. II est peu probable que, comme le pense Kotake, ce dernier corps soit un produit intermćdiaire de mćtabc-lisme de 1 histidine.

•    Formation d'amines bypertensive8 dans le rein; Bing R. J. et Zucker M. B. (Proc. Soc. cxp. Biot., N. Y., 1941, 46, 343-347). — Les dócarboxylases contenues dans le rein sont spóciflques pour certains amino-acides et varient avec les espóces.

•    Modę d'action de la « ribonuclóase »; Ailer J. J. et Allen G. W. (Proc. Soc. ezp. Biot., N. V., 1941, 46, 436-437). — Cet enzyme agirait en tant quc phosphatase spóciflque, la spócificitó ćtant satisfaite a la fois par un certain arrangement des mono-nuclóotides dans 1’acidc nuclóique et par Pexislence d'une liaison non identifióe, phosphate-hydroxyle ou amino-phosphate.

•    Recberches relatives a l'existence de dipeptidases, d’aminopolypeptidases, do carboxypeptidases et d’acylases dans le liquide cóphalo-rachidien ; Abderiial-den R. (Fermentforschung, 1943, 17, 173-177). — Sur 46 liquides examinós, 12 conte-nałent des aminopolypeptidases, 6 des dipeptidases, aucun des carboxypeptidases, d-dipeptidases ou acylases. L’addition de Mn augrnente Pactivitó pcptidasiquc. Pas de rapport entre l’existence des ferments citós et la naturę de la maladie, ou la composition du Uquide cóphalo-rachidien.

Ess^ de dóclenchement de la ró-action do dófense protóidasique au

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